Реферат - Білок - завантажити безкоштовно
Химия

Реферат — Білок — завантажити безкоштовно


Завантажити реферат: Білок

Історія відкриття та вивчення білків

Використання першого препарату білкової речовини описано у роботах Я. Б. Беккарі. Експерименти з білковими речовинами рослинного походження проводили І. М. Руель, А. Пармантьє та ін. Експериментальні роботи з білковими речовинами тваринного походження були здійснені Ф. Кене, Ф. Вассерберг, І. Пленк.

А. Ф. Фукруа перший робить спроби встановити будову білків і порівнянню білкових речовин різних тканин і рідин живого організму.

Перші дані про елементарний склад білків були отримані Гей-Люссаком та Тенаром.

Над встановленням емпіричних формул білкових речовин працювали Ш. А. Вюрц, Е. Бауленхауер, Еге. Фреші та А. Валансьєн та ін.

Відкриття амінокислот було зроблено такими вченими як Л. Н. Воклен, У. Г. Волластон, Г. Мульдер, А. Браконно та ін.

У роботах А. Я. Данилевського та Е. Фішера описується спосіб зв’язку амінокислот у білковій молекулі. Значний внесок у розвиток уявлень про структури білкової молекули зробив К. У. Ліндерстрем-Ланг та ін.

У 1921 відбулося відкриття Московського біохімічного інституту. Фізико-хімічні методи дослідження білків у 1930 – 1940-х роках. були продовжені Д. Л. Талмуд, П. В. Афанасьєвим та ін.

Особливо слід зазначити внесок Ф. І. Гізе, А. І. Коднєва, П. Т. Іллєнкова, А. Я. Данилевського, А. П. Сабанєєва, Н. Н. Любавіна та інших вітчизняних учених у розвиток уявлень про хімічну будову білка .

Елементарний склад білків. Методи виділення та фракціонування білків

Способи гомогенізації матеріалу:

  • розмелювання на спеціальних млинах, подрібнення в гомогенізаторах Уоррінга та Поттера, ультразвуком, поперемінним заморожуванням та розморожуванням, осмотичним шоком, методом азотної бомби;
  • екстракція білків розчинами солей, буферними сумішами (фосфатний, цитратний, боратний), органічними розчинниками (водними розчинами одно- та багатоатомних спиртів, оцтової та дихлороцтової кислот, ацетону та ін.).

Методи фракціонування білків:

  • висаджування, осадження органічними розчинниками (метиловим та етиловим спиртами, ацетоном, діоксаном та ін.);
  • осадження солями важких металів (Hg2+, Zn2+, Ca2+, Ba2+, Pb2+, Cu2+ та ін.), електрофорез рідинний, на папері та блоці агар-агару.

Гомогеність та молекулярна маса білків

Способи очищення білкових препаратів від низькомолекулярних домішок:

  • діаліз;
  • електродіаліз;
  • кристалізація;
  • ільфільтрація.

Методи визначення гомогенності білкових препаратів здійснюється:

  • незалежності розчинності від кількості твердої фази;
  • з хроматографічної, електроогорепічної та гравітаційної однорідності;
  • по кристалічності, за вмістом HS-групи та кінцевих амінокислот.

Методи визначення молекулярної маси білка:

  • гравітаційний (ультрацентрифугування);
  • віскозометричний;
  • осмометричний;
  • електронно-мікроскопічний;
  • хроматографічний;
  • хімічний;
  • оптичний.

Амінокислотний склад білків

Амінокислоти – основні структурні елементи всіх білків. Вони дуже різноманітні. Амінокислоти ділять на природні та штучні. Крім того, амінокислоти також поділяються на рацемічні та оптичні активні амінокислоти. Особливого значення для життя мають а-амінокислоти. Амінокислоти можуть бути замінними та незамінними для людини.

Будова білкової молекули

Спосіб зв’язку амінокислот у білковій молекулі описаний у роботах А. Я. Данилевського та Е. Фішера. Важливу роль цьому грають методи синтезу пептидів (синтез пептидів методом Р. Меррифильда). Структура білкової молекули будується за поліпептидною теорією.

Природні пептиди — це карнозин, глутатіон, офтальмова кислота, окситоцин, вазопресин, ораллондин та ін.

Для первинної структури білків значущі поняття N- і C-кінцевих амінокислот, а також розщеплення дисульфідних зв’язків та окислення залишків цистеїну в цистеїнову кислоту. Селективний гідроліз трепсином та хімотрипсином, фракціонування пептидів методом електрофорезу та хроматографії допомагають у розшифруванні первинної структури виділених пептидів та відтворенню повної структури поліпептидного ланцюга.

Вторинна структура білків включає поняття про а- і в-конформаціях поліпептидного ланцюга. Чітко простежується зв’язок первинної та вторинної структури білкової молекули.

Методи виявлення третинної структури білків описані у роботах Дж. Кендрю, М. Петруца та Філіпса з рентгеноструктурного аналізу третинної структури гемоглобіну. Тут же представлені типи зв’язків, які забезпечують підтримку структури білкової молекули, звертає увагу на гідрофобні зони молекул глобумерних білків. Пріоритет у розробці вчення про орієнтацію гідрофобних та гідрофільних радикалів у процесі згортання поліпептидного ланцюга в глобулу залишається за вітчизняними дослідниками: Д. Л. Талмуда, Б. Н. Талмуда та П. В. Афанасьєва. Третинна структура білків відрізняється динамічністю.

Четвертична структура білків включає субодиниці, протомери та епімолекули (мультиміри). Конкретні приклади четвертинної структури білків: інсулін, гемоглобін, вірус тютюнової мозаїки тощо.

Номенклатура та класифікація білків

Білки поділяються на:

  • прості (протеїни) білки;
  • складні (протеїди) білки.

Класифікація протеїнів проводиться так:

  • формою білкової молекули;
  • за походженням;
  • за амінокислотним складом.

Біологічні функції білків

Білки можуть виконувати функції ферментів, гормонів, антибіотиків та ін. До найбільш вивчених представників білків та поліпептидів належать окситоцин, вазопресин, інсулін, гормон росту, рибонуклеаза, інтерферони та деякі інші.

Сучасні дослідження в галузі хімії білка

Органічна хімія та біохімія визначає підходи до вивчення складних природних сполук: синтез амінокислот та білків.

Хімічні методи використовуються для вивчення клітини в цитохімії та біохімії, у цих областях також вирішується проблема організації клітини.

Крім того, біохімічні дослідження активно проводяться у медицині, чому сприяє створення біохімічних кафедр та лабораторій.

© Реферат плюс



Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *